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课程一

《生物化学》课程教学大纲

文章来源:大红鹰电子 作者: 发布时间:2015年11月14日 点击数: 字号:【小】 【大】

《生物化学》课程教学大纲

 

课程基本信息

课程编号:BJ0110001/BJ0110002

课程类别:专业基础课

课程性质:必修课、考试

学时/学分:中医学(定向班):总学时62,理论40学时(2.5学分),实验(实践技能必修)20学时,网络2学时;

中医学:总学时62,理论42学时(2.5学分),实验(实践技能必修)20学时

 

 

一、课程简介

生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科,是一门重要的医学基础课程。其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。特别是随着生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平,都需要应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。同样,近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病,而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。生物化学课程的主要任务是介绍生物化学的基本知识,以及与医学相关的生物化学进展,为学生学习其它基础医学和专业课程奠定扎实的基础。也是医学各专业的必修课程。

 

 

二、课程目标

知识目标

1. 要求掌握生物体的化学组成和生物分子的结构与功能、有机物质及能量在体内的代谢与调节、基因信息传递及其调控,熟悉生物分子及各种物质代谢在生命活动过程中的意义,从而能够在分子水平阐明生命现象的本质和临床诸多疾病的发病机理。

2. 明确生物化学的发展和医学的发展是紧密联系在一起的,使学生认识到生物化学是一门重要的医学基础课程,不具备生物化学的基本知识,就不能正确认识疾病。

能力目标

1. 通过理论教学和实验教学逐步培养学生具备一定的生物化学基础理论知识和实践技能;

2. 作为基础与临床之间的“桥梁课程”,基于临床案例和生物化学基础知识,一方面通过课上引导、启发等教学方式,调动学生学习的主动性和积极性,培养其发现问题、分析问题的能力;另一方面通过基础知识与实际应用相结合,使学生在深入基础知识的同时,学会与实际应用相联系,达到学有所用,学以致用。

3. 利用如QQ、email、微信、网站等多种信息资讯平台的互动,培养学生利用多种信息资源的能力和自主学习的能力,引导学生阅读基础医学书籍和文献的兴趣,为后续课程学习、临床医疗实践打下坚实的基础,具备自主学习和终身学习的能力。

【情感态度目标

1. 通过理论教学和实验教学,使学生具有初步运用所学生化知识理解临床疾病发生或治疗机制的能力,使学生认识到生物化学基础知识对临床实际应用的重要性,引发学生学习的兴趣和积极主动性,并激发其深入探索生命现象本质的欲望和热情,从而形成科学探索知识的价值观。

2. 通过课外扩展阅读和网络平台讨论等形式,培养学生能够初步使用所学生化知识理解中医,加深对祖国传统医学的热爱;同时也使学生明确生物化学对中医中药研究的价值,培养学生的科学探索精神。

 

 

三、教学目的要求与内容

绪论

【目的要求】

  1. 掌握生物化学的定义、学习生物化学的目的与意义;
  2. 熟悉生物化学研究的主要内容;
  3. 了解生物化学的发展史,以及与医药学的关系。

【教学内容】

  1. 生物化学的定义。
  2. 生物化学主要研究内容:生物体的化学组成及生物分子的结构与功能、物质与能量代谢及其调节、基因信息传递及其调控。
  3. 生物化学的发展简史:静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、机能生物化学阶段,及分子生物学的崛起。
  4. 生物化学在医药学中的地位和作用。

 

第四章 蛋白质化学

【目的要求】

1. 掌握蛋白质的分子组成和分子结构。

2.熟悉蛋白质的理化性质,常用分离、纯化技术的基本原理。

3.了解蛋白质结构与功能的关系。

【教学内容】

1.蛋白质的分子组成。蛋白质的元素组成、基本单位氨基酸的结构组成和理化性质;肽键的形成与特性;肽的结构。

2.蛋白质的分子结构。蛋白质的一、二、三、四级结构,维持蛋白质空间结构的主要化学键。

3.蛋白质结构与功能的关系。蛋白质一级结构与功能关系,蛋白质空间结构与功能的关系。

4.蛋白质的理化性质。蛋白质的一般性质(紫外吸收特性、等电点、呈色反应),蛋白质的高分子蛋白质(胶体性质、变性与复性)

5.蛋白质的分离、纯化与结构分析。离心、透析、沉淀、层析、电泳等技术。

 

第五章 核酸化学

【目的要求】

1. 掌握核酸的分子组成和一级结构;DNA的二级结构(双螺旋结构)。

2.熟悉核酸的理化性质和三种RNA的结构特点、主要作用。

3.了解DNA的高级结构、非编码小分子RNA的功能。

【教学内容】

1. 核酸的化学组成以及一级结构。核酸的元素组成、基本单位核苷酸的结构组成、核酸链的连接方式和表示方式。

2. DNA的空间结构与功能。DNA二级结构(右手双螺旋)要点,DNA超螺旋,与核小体和染色体的关系,DNA的功能,及与基因和基因的关系。

3. RNA的结构与功能。三种RNA(mRNA、tRNA、rRNA)的结构及在蛋白质合成的作用。

4. 核酸的理化性质。核酸的紫外吸收、变性与复性、核酸的分子杂交。

 

第六章酶

【目的要求】

1.掌握酶的化学本质、分子组成与活性中心、酶促反应特点、酶的调节。

2.熟悉酶促反应动力学、酶活性测定与酶活性单位。

3.了解酶的催化机制、核酶、命名与分类、及酶与医学的关系。

【教学内容】

1.酶的定义、本质,及核酶的定义。

2.酶的分子组成与活性中心。单纯酶与结合酶,辅酶与辅基,酶的活性中心。

3.酶促反应特点与机制。酶不同于一般催化剂的四大特点(高度不稳定、高效性、高度特异性、活性可调),酶-底物复合物(ES)与诱导契合学说。

4.酶促反应动力学。影响酶促反应速度的六大因素(底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂),米氏方程与米氏常数(Km),温度对酶促反应的双重影响,不可逆抑制与可逆性抑制作用。

5.酶的调节。酶结构的调节(别构调节、化学修饰调节、酶原调节),酶蛋白含量的调节,同工酶。

6.酶的命名与分类。

7.酶与医学的关系

 

第八章糖代谢

【目的要求】

1.掌握糖的主要分解代谢途径、主要过程及生理意义;血糖及血糖的来源和去路。

2.熟悉糖的生理功能;糖原的合成与分解;糖异生途径以及血糖水平的调节。

3.了解糖的消化吸收,糖代谢调节及其代谢紊乱。

【教学内容】

1.糖的生理功能,及其消化吸收与转运。

2.糖的无氧分解。五步准备阶段、五步放能阶段、丙酮酸还原阶段。反应条件、终产物与生理意义。

3.糖的有氧氧化。三大阶段:糖酵解、丙酮酸脱羧、三羧酸循环。反应条件、终产物与生理意义。

4.磷酸戊糖途径。关键酶及生理意义。

5.糖原的合成与分解。糖原合成与活性葡萄糖,肝糖原分解。生理意义。

6.糖异生。反应部位、原料、三条迂回路径、生理意义。

7.血糖及其调节。血糖的来源和去路,肝脏、肾脏、神经、激素对血糖的调节。

8.糖代谢紊乱。低血糖、高血糖与糖尿病。

 

第九章 生物氧化

【目的要求】

1.掌握生物氧化的概念与特点;体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用;胞质中NADH穿梭机制;ATP的生成方式。

2.熟悉影响氧化磷酸化的因素;ATP的利用与贮存。

3.了解确定呼吸链排列顺序的实验依据,及其他氧化与抗氧化体系。

【教学内容】

  1. 生物生物氧化的定义与特点。
  2. 体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用。NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链的组成、排列顺序、区别。
  3. 胞质中NADH穿梭机制。甘油-3-磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
  4. ATP的生成方式。底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
  5. 确定呼吸链排列顺序的实验依据。
  6. 影响氧化磷酸化的因素
  7. ATP的利用与贮存。
  8. 其他氧化与抗氧化体系。

 

第十章 脂质代谢

【目的要求】

1.掌握甘油三酯的分解代谢;胆固醇的转化;血浆脂蛋白的分类、命名、组成及其功能。

2.熟悉脂质的生理功能;血脂的来源与去路;甘油三酯和胆固醇的合成代谢;高脂血症的概念。

3.了解脂类的消化、吸收与分布;脂类代谢紊乱。

【教学内容】

  1. 脂类的消化、吸收与分布。
  2. 甘油三酯代谢。脂肪动员、甘油的代谢、脂肪酸的β-氧化、酮体的生成与利用、甘油三酯的合成。
  3. 胆固醇代谢。胆固醇合成的部位、原料、基本过程,胆固醇的转化(去路)。
  4. 血脂的来源与去路。
  5. 血浆脂蛋白的分类、命名、组成及其功能。
  6. 脂类代谢紊乱与高脂血症。

 

第十一章 蛋白质的分解代谢

【目的要求】

1.掌握蛋白质的营养作用;氨基酸的一般代谢;氨的代谢;糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。

2.熟悉蛋白质腐败作用概念;一碳单位、含硫氨基酸、芳香族氨基酸代谢。

3.了解蛋白质的消化与吸收;物质代谢的调节。

【教学内容】

1.蛋白质的生理功能与营养价值。蛋白质营养的重要性和需要量、氮平衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用。

2.蛋白质的消化、吸收与腐败。蛋白质的消化、吸收,蛋白质的腐败作用与肝昏迷的假神经递质学说。

3.氨基酸的一般代谢。氨基酸的来源和去路,氨基酸的脱氨基作用(转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、其他),α-酮酸的代谢,氨基酸的脱羧基作用。

4.氨的代谢。氨的来源和去路、氨的转运、尿素的合成与肝昏迷的氨中毒学说。

5.个别氨基酸的特殊代谢。一碳单位的代谢、含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢。

6.糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。

7.物质代谢的调节。

 

第十二章 核苷酸代谢

【目的要求】

1.掌握核苷酸的生物学功能,嘌呤碱和嘧啶碱合成的原料及其分解产物。

2.熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径的主要阶段,抗代谢物的概念及其主要抑制作用。

3.了解核酸的消化吸收,核苷酸的补救合成途径。

【教学内容】

1. 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢。嘌呤核苷酸的分解代谢、尿酸与痛风症、嘧啶核苷酸的分解代谢与β-氨基酸。

2.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成代谢。嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成,嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成。

3. 抗代谢物的概念及其主要抑制作用。

 

第十三章 核酸的生物合成

【目的要求】

1.掌握遗传信息传递的中心法则;复制和转录的概念;原核生物DNA复制的物质体系(或条件)及复制所需酶的作用;原核生物RNA转录的模板和酶;复制与转录区别。

2.熟悉原核生物DNA生物合成过程;逆转录概念;DNA损伤定义及DNA损伤类型;引起DNA损伤的因素、DNA损伤的修复;原核生物RNA生物合成过程。

3.了解逆转录现象及其意义;DNA损伤和修复的意义;真核生物RNA的生物合成和转录后加工。

【教学内容】

  1. 遗传信息传递的中心法则。
  2. DNA复制的概念和基本特征。DNA复制的概念,DNA复制的基本特征(半保留复制、定点双向复制、半不连续复制)。
  3. 原核生物DNA复制的物质体系(或条件)及复制所需酶的作用。原核生物DNA复制的四大体系(模板、原料、引物、酶或蛋白因子),DNA复制所需酶(DNA拓扑异构酶、解旋酶、单链DNA结合蛋白、引物酶、DNA聚合酶、连接酶)。
  4. 原核生物DNA生物合成过程(起始、延长和终止)。
  5. 逆转录概念及其意义。
  6. DNA的损伤与修复。DNA突变、DNA损伤、DNA修复(光修复、切除修复等)。
  7. 转录的概念,及原核生物RNA转录的模板和酶。
  8. 原核生物的转录过程(起始、延长和终止)。
  9. 真核生物RNA的生物合成和转录后加工。
  10. 复制与转录区别。

 

第十四章 蛋白质的生物合成

【目的要求】

1.掌握蛋白质生物合成(翻译)的概念、蛋白质生物合成体系 。

2.熟悉遗传密码的特点;原核生物蛋白质生物合成的基本过程。

3.了解翻译后加工;影响蛋白质生物合成的物质。

【教学内容】

  1. 蛋白质生物合成体系(氨基酸原料、mRNA模板、tRNA搬运工具、核糖体合成场所、酶或蛋白因子、供能物质、离子)。
  2. 遗传密码及其特点。遗传密码、起始密码子、终止密码子、遗传密码的特点(方向性、连续性、简并性、通用性)。
  3. tRNA与氨基酸的转运。tRNA的作用及摆动配对、氨基酰-tRNA的形成与表示方法。
  4. 核糖体与蛋白质合成场所。核糖体的组成与结构、核糖体的主要功能部位。
  5. 蛋白质的生物合成过程。起始复合物的形成、延长阶段(进位、成肽与转位)、终止阶段、多聚核糖体。
  6. 翻译后加工。
  7. 影响蛋白质生物合成的物质。

 

 

三、教学重点与难点

教学重点:蛋白质的分子组成和分子结构;核酸的分子组成和一级结构,DNA的二级结构(双螺旋结构);酶的化学本质、分子组成与活性中心、酶促反应特点、酶促反应动力学,酶的调节;糖的主要分解代谢途径、主要过程及生理意义,血糖及血糖的来源和去路;生物氧化的概念与特点,体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用,胞质中NADH穿梭机制,ATP的生成方式;甘油三酯的分解代谢,胆固醇的转化,血浆脂蛋白的分类、命名、组成及其功能;蛋白质的营养作用,氨基酸的一般代谢,氨的代谢,糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系;嘌呤碱和嘧啶碱合成的原料及其分解产物;遗传信息传递的中心法则,复制和转录的概念,原核生物DNA复制的物质体系(或条件)及复制所需酶的作用,原核生物RNA转录的模板和酶,复制与转录区别;蛋白质生物合成(翻译)的概念,蛋白质生物合成体系。

教学难点:蛋白质的分子组成和分子结构;DNA的高级结构;酶促反应催化机制,酶促反应动力学,酶的调节;糖的主要分解代谢途径、主要过程及生理意义;体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用,胞质中NADH穿梭机制;甘油三酯的分解代谢,胆固醇的转化,血浆脂蛋白的分类、命名、组成及其功能;蛋白质腐败作用,氨基酸的一般代谢,氨的代谢,糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系;嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径的主要阶段及代谢特点,主要抗代谢物的抑制作用;原核生物DNA复制的物质体系(或条件)及复制所需酶的作用,原核生物复制过程,DNA的损伤与修复,原核生物RNA转录的模板和酶,原核生物RNA生物合成过程,真核生物RNA的生物合成与转录后加工;蛋白质生物合成(翻译)的概念,蛋白质生物合成体系。

 

四、教学方法与手段

以教师讲述为主,结合案例式教学、PBL、启发式教学等教学方式,期间穿插提问、讨论利用多媒体与板书相结合的教学手段,通过引导、分析、讨论、讲解和归纳总结等过程实施课堂教学。期间进行师生互动;课后还进行实践等。

 

 

五、教学内容目标与学时分配

 

章节

内容

理论学时分配

实验学时分配

1

绪论

1

基本操作2

2

糖类化学

 

 

3

脂类化学

 

 

4

蛋白质化学

5

4

5

核酸化学

4

 

6

5

5

7

维生素

 

 

8

糖代谢

6

4

9

生物氧化

3

 

10

脂类代谢

4(中医)/3(中医定向)

 

11

蛋白质的分解代谢

4

5

12

核苷酸代谢

2

 

13

核酸的生物合成

5(中医)/4(中医定向)

 

14

蛋白质的生物合成

3

 

15

基因表达调控

 

 

16

细胞信息传递

 

 

17

重组DNA技术

 

 

18

基因诊断和基因治疗

 

 

19

肝胆生化

 

 

20

水盐代谢

 

 

21

酸碱平衡

 

 

22

药物代谢

 

 

附:中医学专业实验教学共20学时,分四次实验课,内容及学时分配如下:

实验一  ①刻度吸量管、微量移液器的使用(1学时);②蛋白质等电点的测定(4学时)

实验二  ①722型分光光度计的使用(1学时);②血糖浓度的测定(4学时)

实验三  琥珀酸脱氢酶的作用及其竞争性抑制(5学时)

实验四  ①小鼠氨中毒实验(2学时);②血清丙氨酸转氨酶(ALT)的测定(3学时)

(具体内容见《生物化学实验教学大纲》(20学时)

 

六、考核方式、成绩评定及评价方法

1.考核方式:闭卷考试。

2.成绩评定:总评成绩=平时成绩占20% + 实验成绩占20% + 期末考试占60%

3.评价方法:平时成绩的评价涉及以下方法:(1)段考;(2)课堂提问,根据学生回答情况给出评分;(3)课后作业,包括课后复习巩固及查阅资料、网络学习获取知识等给与的评价。

 

七、教材与参考资料

1.教材:《生物化学》普通高等教育中医药类“十二五”规划教材/全国普通高等教育中医药类精编教材,金国琴主编,上海科学技术出版社,2011年8月第2版。

2.参考书:

①《生物化学与分子生物学》“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材,查锡良、药立波主编,人民卫生出版社,第8版。

②《生物化学》王镜岩, 朱圣庚, 徐长法主编.(第3版). 北京:高等教育出版社, 2002年。

③哈珀生物化学》作者RobertK. Murray(美),科学出版社出版(目前世界上医学院校最流行的教材)。

3.习题集:

①自编《生物化学习题集》;

②《生物化学习题集---十二五规划(第九版)》唐炳华主编.中国中医药出版社,2013年5月。

(3)网络学习资源:(只提供一些,更多的可以在网络中找到)

http://172.17.1.142/G2S/Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=97(广西中医药大学生物化学课程中心)

http://www.bioon.com/biology/biochem/57307.shtml(国家精品课程资源网)

http://swhx.fudan.edu.cn/pages/(复旦大学上海医学院-生物化学精品课程)

  http://www.bioon.com/biology/biochem/57307.shtml(生物谷-生物研究)

 

                                                       撰写人:卓少元   审核人:封毅、韦玉兰、钟卫干、乐宁、刘靖、包鹃

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